Дисульфид бәйләнешләре күп протеиннарның өч үлчәмле структурасының алыштыргысыз өлеше.Бу ковалент бәйләнешләр барлык күзәнәктән тыш пептидларда һәм протеин молекулаларында диярлек табылырга мөмкин.
Дистулфид бәйләнеше цистин күкерт атомы белоктагы төрле позицияләрдә цистин күкерт атомының калган яртысы белән ковалентлы бәйләнеш барлыкка килгәндә барлыкка килә.Бу бәйләнешләр протеиннарны тотрыклыландырырга булыша, аеруча күзәнәкләрдән чыгарылган.
Дезулфид бәйләнешләренең эффектив формалашуы цистиннарны дөрес идарә итү, аминокислота калдыкларын саклау, саклагыч төркемнәрне чыгару ысуллары һәм парлаштыру ысуллары кебек берничә аспектны үз эченә ала.
Пептидлар диффид бәйләнешләре белән бәйләнгән
Гутуо организмында җитлеккән диффид бәйләнеш боҗрасы технологиясе бар.Әгәр пептидта бер пар Cys булса, диффид бәйләнеше туры.Пептидлар каты яки сыек этапларда синтезланган,
Аннары pH8-9 эремәсендә оксидлаштырылды.Синтез чагыштырмача катлаулы, ике яки күбрәк пар диффид бәйләнеше барлыкка килергә тиеш.Дезулфид бәйләнешен формалаштыру гадәттә синтетик схемада соңрак тәмамланса да, кайвакыт префид чылбырларын бәйләү яки озайту өчен преформаланган диффидларны кертү отышлы.Bzl - Cys саклау төркеме, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys һ.б. симбионтта киң кулланыла.Без дисулфид пептид синтезында махсуслашабыз:
1. Молекула эчендә ике пар диффид бәйләнеше, молекулалар арасында ике пар диффид бәйләнеше барлыкка килә
2. Молекула эчендә өч пар диффид бәйләнеше, молекулалар арасында өч пар диффид бәйләнеше барлыкка килә
3. Инсулин полипептид синтезы, анда төрле пептид эзлеклелеге арасында ике пар диффид бәйләнеше барлыкка килә
4. Өч пар диффид белән бәйләнгән пептидлар синтезы
Ни өчен цистинил амино төркеме (Cys) үзенчәлекле?
Cys чылбырының бик актив реактив төркеме бар.Бу төркемдәге водород атомнары ирекле радикаллар һәм башка төркемнәр белән җиңел алыштырыла, һәм шулай итеп башка молекулалар белән ковалент бәйләнешләр барлыкка килергә мөмкин.
Дисульфид бәйләнешләре күп протеиннарның 3D структурасының мөһим өлеше.Дисульфид күпер бәйләнешләре пептидның эластиклыгын киметергә, катгыйлыкны арттырырга һәм потенциаль сурәтләр санын киметергә мөмкин.Бу сурәтне чикләү биологик активлык һәм структур тотрыклылык өчен бик мөһим.Аны алыштыру протеинның гомуми структурасы өчен драматик булырга мөмкин.Ди, Иле, Вал кебек гидрофобик аминокислоталар геликс стабилизаторы.Чөнки ул цистин формалашуның диффид-бәйләнеш α-геликсын тотрыклыландыра, хәтта цистин диффид бәйләнешләрен формалаштырмаса да.Ягъни, барлык цистин калдыклары кимегән хәлдә булса, (-SH, бушлай сульфидрил төркемнәрен йөртә), гелик фрагментларның зур проценты мөмкин булыр иде.
Ystистиннан барлыкка килгән диффид бәйләнешләре өченче структураның тотрыклылыгына ныклы.Күпчелек очракта, облигацияләр арасындагы SS күперләре дүртенче структуралар формалаштыру өчен кирәк.Кайвакыт диффид бәйләнешләрен формалаштырган цистин калдыклары төп структурада бик ерак.Дезулфид бәйләнешләренең топологиясе протеинның төп структурасы гомологиясен анализлау өчен нигез булып тора.Гомологик протеиннарның цистин калдыклары бик сакланган.Статистикага караганда, триптофан гына сакланган.
Ystистин тиолазның катализатор мәйданының үзәгендә урнашкан.Ystистин субстрат белән турыдан-туры аксил арадашчылар барлыкка китерә ала.Кыскартылган форма "күкерт буферы" ролен башкара, цистинны протеинда киметә.РН түбән булганда, тигезлек киметелгән -SH формасын хуплый, ә эшкәртүле шартларда -SH -SR формасына оксидлашырга мөмкин, ә R водород атомыннан башка нәрсә.
Ystистин шулай ук водород пероксиды һәм органик пероксидлар белән детоксикант буларак реакция ясарга мөмкин.
Пост вакыты: 19-2023 май